MATRILISINA
Flávio Furtado de Farias1
Histórico
Na década de 1980, foi identificada e purificada uma pequena metaloproteinase no útero de ratas, e denominada metaloproteinase 7. Sugeriu-se que esta metaloproteinase correspondia a proteína Pump-1, purificada em 1990 a partir de uma linhagem de células de carcinoma retal, sendo denominada de matrina devido a sua capacidade de degradar matriz extracelular, o termo matriz metaloproteinase 7 também foi proposto. Foram relatadas atividades de degradação de componentes da matriz extracelular, inclusive colágena tipo IV, por ação de Pump. (30, 32, 38, 61)
Em 1992, o primeiro relato de metaloproteinase 7, constitutivamente e induzível, em células humanas normais – fagócitos mononucleares em desenvolvimento – já denominando-a de matrilisina. No mesmo ano, a produção em células renais foi relatada, atuando sobre uroquinase, clivando sua porção ativa de ligação a receptores de uroquinase envolvida na ativação de plasminogênio em processos celulares. As células mesangiais glomerulares também produziam esta enzima, e sugeriram que poderia contribuir para a progressão de injúria durante a inflamação glomerular. A matrilisina é expressa também no endométrio, especialmente na fase proliferativa, na placenta, na córnea durante o reparo, e na junção neuromuscular, em vasos e ramificações nervosas de músculos estriados, enquanto na pele do adulto, está restrita a folículos pilosos e células secretórias. (5, 16, 22, 25, 26, 40,41, 47, 56, 60)